CANTINA DO OGRO - Receita de vitamina de batata doce

Muitos pacientes me pedem opções variadas de refeições. Pensando nesta situação inauguro a CANTINA DO OGRO com essa receita bizarra! Separei recentemente de um site não sendo de minha autoria porem é fantástica e preciso compartilhar com vocês!

Ingredientes:

4 colheres de sopa cheia de batata doce cozida

1 dose de whey isolado (sugestão de sabor original ou baunilha)

1 colher de sopa de linhaça

300 ml de água

Modo de preparo:

Coloque todos os ingredientes no liquidificador e bata.

Quantidade: 508 g

Energia: 329,48 cal

Proteína: 30,45 g

Carboidrato: 42,32

Gordura: 4,52

Uma refeição muito interessante do ponto de vista nutricional. Temos uma ótima distribuição de macronutrientes, disparando quantidade de carboidrato e segurando um valor abaixo de 10g de gordura. Levando em consideração o índice glicêmico (I.G.) mais baixo em relação ao da batata inglesa e uma carga glicêmica (C.G.) baixa, temos um retardo no aumento da glicose sanguínea, com isto menos insulina liberada e reutilizada, conseqüentemente mais educação da mesma.

O mais interessante é que ainda temos oportunidade de melhorar o perfil dos macronutrientes!

Saúde que vem do mar

Conheça os benefícios de incluir peixes na alimentação e garanta o melhor do Ômega 3


Entrevista realizada para o site: http://www.maisde50.com.br
Data de Publicação: 18/5/2012 13:47:00


Você sabe o que a sardinha, castanha-do-pará, avelã e salmão têm em comum? Além de serem alimentos extremamente saborosos, todos são excelentes fontes de uma gordura conhecida como ácidos graxos ômega 3. Essa gordura não só ajuda a equilibrar as funções do organismo como também atua no cérebro, favorecendo uma troca mais rápida de mensagens entre os neurônios. Por ser um nutriente essencial para o bom funcionamento do organismo e que o nosso corpo não produz, o consumo regular desses alimentos é fundamental. Acrescente mais peixes à sua dieta e aproveite mais da saúde que vem do mar.

Apesar de ser tão importante para o funcionamento do organismo, o corpo humano não consegue produzir ômega 3, e, por isso, ele deve ser absorvido através dos alimentos. De acordo com o nutricionista Yury Contipelli, "os ácidos graxos ômega 3 são gorduras essenciais. Diz-se essenciais porque não podem ser sintetizadas bioquimicamente, produzidas pelos seres humanos, e devem ser adquiridas da dieta. O ômega 3 pode ser encontrado principalmente em peixes de águas profundas e frias, por exemplo salmão, atum, bacalhau, arenque, cavalinha, sardinha, nozes, castanha-do-pará, castanha de caju, avelã e amêndoas".

Para quem ainda não acredita na importância dessa gordura para o funcionamento do organismo, Yury explica que "o ômega 3 é primordial para formação das membranas celulares e  para manter o equilíbrio das funções orgânicas (papel estrutural e funcional). O ômega 3 também contribui para que o medicamento realize melhor suas funções. Com ação também na membrana externa das células cerebrais, sendo através desta membrana que todos os sinais nervosos fluem, a presença de ômega 3 cria um ambiente ideal para a troca rápida de 'mensagens' entre as células do nosso cérebro. Além disso, sua ingestão auxilia a diminuir os níveis de triglicerídeos e colesterol total. É também um importante mediador de alergias e processos inflamatórios".

Apesar de também serem encontrados em alimentos de origem vegetal, os principais ácidos graxos ômega 3 estão nos peixes. "O ômega 3 precisa ser transformado em dois compostos para ter a sua ação garantida: o ácido eicosapentaenoico (EPA) e o docosahexaenoico (DHA). O ser humano não consegue converter o ômega 3 nesses ácidos, ao contrário do peixe. Por isso, os indivíduos que consomem peixe e alimentos marinhos ingerem diretamente o EPA e o DHA. Em contrapartida, os vegetarianos consomem mais ômega 3 e pouco ou nada de EPA e DHA.  E ainda existe uma outra forma do ômega 3 chamada ácido alfa-linoleico (ALA), que, apesar de ser importante para o organismo, pode facilitar o surgimento de catarata em homens e mulheres com mais de 50 anos de idade", diz o nutricionista.

E não é só para a saúde do corpo que essa gordura é indicada. Seu consumo faz bem para a mente também. Atualmente, a depressão faz parte da vida de cerca de 10% das pessoas com mais de 60 anos e já é considerada pela Organização Mundial da Saúde (OMS) uma epidemia. No entanto, Yury mostra que o consumo de ômega 3 pode ajudar a evitar distúrbios psicológicos, inclusive a depressão. "Cerca de 60% da massa sólida do cérebro é composta por lipídio, um tipo de gordura. O ômega 3 atua na membrana das células do cérebro, criando um ambiente propício para a troca de mensagens. Estudos epidemiológicos, examinando os hábitos alimentares de vários países, têm observado que os locais com maiores taxas de consumo de ômega 3, onde o peixe é uma parte essencial da dieta, têm menores taxas de transtornos depressivos. Além disso, o medicamento antidepressivo atua com mais eficácia em pacientes que consomem ômega 3", garante.

Outra ação importante do ômega 3 no cérebro é a prevenção da doença de Alzheimer, que já chega a atingir 18 milhões de pessoas no mundo, segundo dados da OMS. "Estudos epidemiológicos e laboratoriais sugerem um efeito protetor da dieta rica em peixes e ácidos graxos contra demências como a doença de Alzheimer. Efeitos positivos sobre o peso e apetite foram demonstrados em um único estudo com pacientes com demência leve da doença de Alzheimer. Não há, entretanto, evidências que suportem o uso de suplementação nutricional com ômega 3 para a prevenção de comprometimento cognitivo ou demência ou para a melhora dos sintomas neuropsiquiátricos associados com a doença", conclui Yury.

Miostatina

Resumo

A descoberta da miostatina, uma proteína que limita o desenvolvimento

do músculo esquelético, e de grande importância para a

minimização da perda de massa muscular magra em indivíduos que

possuam patologias em que a distrofia a e a atrofia a muscular sejam

muito grandes. Estudos tentam descobrir como inibir essa proteína e

os possíveis efeitos colaterais causados pela mesma. Esta revisão tem

como objetivo analisar alguns dos estudos realizados e explanar sobre

os pontos mais importantes a serem estudados sobre a miostatina.

Introdução

Apos sua descoberta inicial em 1997 por Lee e McPherron

[1], a miostatina tem levado vários pesquisadores a realizarem

trabalhos para descobrir seus mecanismos de funcionamento

e sua possível inibição para uso contra patologias em que a

perda de massa muscular seja avassaladora. Ha alguns anos, foi

observado o primeiro ser humano com uma mutação genética

em seus níveis de miostatina, crescendo assim uma criança

extremamente forte e com grande volume muscular [2].

Estudos com animais vem sendo realizados com freqüência,

porem, falta saber se a inibição da miostatina em seres

humanos não causa nenhum efeito colateral considerado

deletério.

Mecanismo de funcionamento

A miostatina e uma proteína pertencente a família das

supercitocinas dos TGF-. Seu papel alem de regular a

proliferação de mioblastos durante o período embrionário e

a síntese de proteína no músculo esquelético apos o período

embrionário, e o de regular negativamente a massa muscular

através de sua interação com o receptor ActIIb por sua junção

ativada com um propeptideo [3-6]. Tem uma maior expressão

em músculo esquelético adulto e em desenvolvimento [7].

A miostatina, como outras proteínas da família TGF-, e

produzida e secretada por uma proteína precursora através do

processo proteolítico. A maioria da miostatina circulante em

soro e associada ao seu propeptideo formando um pequeno

latente complexo [8]. Ela regula a massa muscular, agindo

diretamente nas células musculares, alem de exercer efeitos

severos sobre a inibição da diferenciação de mioblastos dentro

dos miotubos e a regulação da sobrevivência das células [9].

Existem varias outras proteínas vinculadas a miostatina,

entre elas a folistatina, alem de um fator de diferenciação do

crescimento associado a proteínas séricas (GASP-1) [10].

A via de miostatina, segundo Tobin e Celeste [11], regula

a massa muscular em inúmeros animais, desde peixes ate seres

humanos. Pequenas expressões de miostatina foram encontradas

nas células de Purkinje, nas glândulas mamarias, nos

cardiomiocitos e no tecido adiposo [9].

Segundo Wolfman et al. [12], a miostatina circula pelo

sangue juntamente de outras proteínas incluindo seu propeptideo

que mantém o terminal-C dimero em uma latente

de estado inativo. Esta latente forma de miostatina pode ser

ativada in vitro através de tratamento com acido, porem, as

maneiras de se ativar a miostatina de maneira in vivo são

desconhecidas.

In vitro, a miostatina se torna inútil ao seu propeptideo

apos tratamento proteolítico, produzindo um complexo biologicamente

inativo que e impedido de se ligar as células

responsivas [10].

Para produzir um sinal in vivo, e necessário ativar a pequena

latente complexa de miostatina através da remoção da

fração de propeptideo. No caso dos TGF-, em que as formas

são pequenas análogas latentes complexas, a ativação pode

ocorrer através de métodos fisioquímicos e proteolíticos [8].

De acordo com Bogdanovich et al. [13], o aumento da

massa muscular devido a mutações na miostatina foram reportadas

em bovinos, ratos e seres humanos. Segundo Schuelke

[2], o único caso de ser humano com mutação na miostatina

foi reportado em 2004.

Estudos com animais

Em estudos realizados por Zhu et al. [14] com ratos,

o grupo em que a miostatina foi bloqueada por completo

mostrou aumento no volume das fibras musculares. Não foi

observado aumento significativo no numero de fibras musculares,

sugerindo que o efeito hipertrófico da miostatina e

independente de seu efeito hiperplásico. Portanto, a função

da miostatina esta envolvida mais com a hipertrofia do que

com a hiperplasia.

Outro estudo com ratos realizado por Bogdanovich et al.

[15] mostra que apos três meses de injeções de anticorpos

bloqueadores de miostatina, os ratos incrementaram a massa

muscular, o peso corporal, o tamanho dos músculos e a forca

muscular absoluta alem de uma diminuição significativa na

degeneração muscular e as concentrações de creatina kinase.

Apos o bloqueio da ação da miostatina em roedores, pode

ser observado um grande incremento na massa muscular

através da desinibição das células musculares progenitoras não

havendo quaisquer efeitos colaterais deletérios [16].

Em estudo realizado por Lin et al. [17] também com ratos,

apos o bloqueio da ação da miostatina, foi observado uma

diminuição no tecido adiposo e aumento muscular significativamente

grande, sendo que, este aumento muscular esta ligado

a redução na formação de gordura e, conseqüentemente, uma

queda na secreção de leptina.

Estudo conduzido por Tay et al. [18] com bovinos, em

que a miostatina teve perda de sua função, demonstrou que os

bovinos apresentaram um quadro de hiperplasia do músculo

esquelético mais conhecido como “double muscling”.

Girgenrath et al. [19] fizeram estudos com roedores, anulando

a ação da miostatina, sendo que os dados constatados

foram de que a quantidade de fibras do tipo IIx de contração

rápida, podendo ser chamada também de fibra branca, era

maior do que as fibras do tipo I de contração lenta. Essas

diferenças na distribuição de fibras musculares foram acompanhadas

pelas diferenças na expressão da miosina de cadeia

pesada na sua isoforma.

Durante estudo realizado por Taylor et al. [20] foi observado

que devido a massa muscular representar o balanço entre

a replicação de células musculares, a síntese protéica, a quebra

de proteína muscular e a morte das células foi considerado a

possibilidade de a miostatina inibir o crescimento muscular

afetando um ou mais desses processos.

A relação com patologias

De acordo com Ma et al. [21], o incremento na concentração

de miostatina esta associada na perda de massa muscular

em homens com o vírus da AIDS. O aumento da miostatina

foi reportado também em animais experimentais que foram

expostos a um vôo espacial. Wehling et al. [4] também observaram

uma grande perda de massa muscular em homens

HIV positivos ligados a miostatina.

O aumento na expressão de miostatina foi reportado em

modelos severos de atrofia muscular como imobilizações,

microgravidade e queimaduras em que os glicocorticóides

desempenham uma função importante [22].

A sua inibição ocorre em uma variedade de abordagens

terapêuticas que podem incrementar a massa muscular em

vários tipos de animais que possuem patologias humanas,

incluindo distrofia muscular [11].

Mutações com seres humanos

Em 2004, uma mulher saudável, ex-atleta, deu a luz uma

criança apos uma gravidez normal. A criança tinha uma

aparência extremamente forte, especialmente em suas coxas

e nas partes superiores dos braços. Foram realizados vários

exames para analise de tal acontecimento e, apos as analises,

foi constatada uma inibição na miostatina, sugerindo assim,

fatores iguais, tanto para ratos, bovinos e seres humanos [9-2].

A mutação com o ser humano mostrou grande importância

devido ao sucesso na anulação dos efeitos da miostatina,

sugerindo efeitos benéficos em quadros de patologia em seres

humanos sem efeitos colaterais deletérios, porem, ainda não

se sabe, se a função da miostatina esta apenas na limitação

do crescimento do músculo esquelético, ou se também esta

envolvida com o músculo cardíaco, os adipocitos e o cérebro.

Portanto, as intervenções terapêuticas sobre as funções da

miostatina podem acarretar efeitos colaterais, nestes, ou em

outros aspectos [1,6].

A manipulação da miostatina pode ser benéfica para aplicações

na agricultura, nas doenças musculares como atrofia

ou distrofia muscular entre outras, porem, outro fator preocupante

e o fato de ser utilizada como droga para aumento do

desempenho esportivo, já que existe um grande numero de

modalidades esportivas em que o volume muscular e um fator

crucial, criando, assim, uma nova classe de doping [3,6,23].

A inibição da miostatina

A inibição da atividade da miostatina e um promissor

método terapêutico para restaurar a massa muscular e a força.

Potentes inibidores de miostatina incluindo a folistatina, a

miostatina propeptideo, os anticorpos de miostatina, compostos

químicos e receptores solúveis podem ser benéficos

para o desenvolvimento de medicamentos para o tratamento

de doenças musculares [24, 25].

Conclusão

A miostatina mostrou ter grande importância na limitação

do crescimento muscular, porem, suas funções em

outros aspectos corporais como o coração, ainda esta muito

obscura e necessita ser mais estudada. Ainda faltam muitas

respostas em relação ao ser humano quanto ao bloqueio e ao

mecanismo de funcionamento da miostatina, deve-se fazer

uma analise profunda para saber ate onde e seguro bloqueá-la

e por que fazê-lo.

Outro fator preocupante e o uso de substancias bloqueadoras

de miostatina como droga para melhora no desempenho

e na estética de indivíduos cujo objetivo não seja o de auxiliar

no combate de patologias. Portanto, e de extrema importância

a realização de mais estudos seguros e confiáveis para que seja

feito o uso em seres humanos.

Referências

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O índice glicêmico e a secreção de insulina: o paradoxo do leite!!!

Uma ideia generalizada entre os praticantes de desporto ou simplesmente de quem não larga as rédeas da sua dieta é que a insulina nos faz engordar. Embora muito simplista, é em grande parte verdade e nas últimas décadas têm surgido numerosas dietas que tiram partido da manipulação dos níveis da hormona, como a dieta de Atkins, South Beach, Dukan, entre outras. Na verdade, todas as dietas low-carb procuram em certa medida controlar os níveis de glicemia e insulinémia. No entanto, pensar que a glicemia pós-prandial se relaciona directamente com a resposta insulínica é abusivo e errado para certos grupos alimentares comuns, nomeadamente os produtos lácteos.

O índice glicémico (IG) tornou-se um conceito comum entre os entusiastas do fitness, mesmo que muitos desconheçam do que se trata concretamente. Felizmente, não é necessário compreendê-lo para o aplicar. Os valores estão tabelados e são facilmente acessíveis. O IG mede a rapidez com que um certo alimento eleva os níveis de glicose no sangue após uma refeição. Trata-se de um valor relativo, comparado a um alimento padrão que geralmente é uma solução de 50g de glicose. Laboratorialmente, uma quantidade de alimento teste que contenha 50g de glícidos é ingerida por um indivíduo e a sua glicemia é medida por um período de 2 h. É traçada uma curva que representa as flutações na glicemia pós-prandial. Previamente, a mesma medição é feita com a dosagem de glicose, traçando-se a mesma curva. Procede-se à integração dos gráficos (área abaixo da curva para cada um deles, AUC) e é calculada qual a percentagem da AUC da glicose a que corresponde a do alimento teste, estabelecendo-se arbitrariamente o valor 100 para da glicose. Por exemplo, se o valor da integração da curva do mel for 70% do obtido para a glicose, dizemos que o mel tem um IG de 70. Se a AUC da amilopectina é 10% superior ao da glicose, então a amilopectina tem um IG de 110. A figura que se segue ilustra graficamente este conceito bastante simples mas elegante:

Se pensarmos um pouco chegamos rapidamente à conclusão de que o IG tem sérias limitações. A melancia, por exemplo, tem um IG de 70 e o esparguete de 40. Se olharmos exclusivamente para estes valores, poderíamos pensar que a melancia tem um efeito hiperglicémico superior ao esparguete. No entanto, para obter uma quantidade de hidratos de carbono equivalente a 100g de esparguete precisamos de cerca de 1 Kg de melancia, uma quantidade que excede largamente um serviço comum, tornando-se inútil do ponto de vista prático. Para ultrapassar este problema, foi criado um outro índice, a carga glicémica, que tem em conta um serviço normal do alimento. É calculado como o IG x quantidade de glícidos por dose / 100. Para o exemplo da melancia, 70x6/100 = 4.2 (a carga glicémica). No caso do esparguete, temos 40x48/100 = 19.2. Como vemos, a carga glicémica do esparguete é substancialmente superior à da melancia, ilustrando o impacto diferencial que uma dose comum destes alimentos têm na glicemia.

No que diz respeito a dietas, o IG é adoptado preferencialmente como indicador do impacto de um alimento ou refeição. Alimentos de elevado IG julgam-se provocar um pulso secretório de insulina muito acentuado, reduzindo a pique a concentração de glicose no sangue e, assim, causando fome mais rapidamente do que uma refeição de IG moderado. Em teoria, quanto menor o IG, maior e mais prolongada será a sensação de saciedade.

O IG de uma refeição não corresponde ao IG médio de todos os alimentos que a compõem, o que reduz a aplicabilidade dos valores tabelados que na maior parte das vezes se referem a alimentos individuais. É útil conhecer os factores que podem aumentar ou diminuir o IG de forma a avaliar correctamente uma refeição composta. De um modo geral, a adição de gordura e/ou proteína a uma fonte de hidratos de carbono reduz o seu IG. O teor em fibra também reduz significativamente o IG de uma refeição. Ácidos orgânicos como o vinagre também parecem atenuar o aumento da glicemia. Por outro lado, o processamento dos alimentos pelo calor ou mecanicamente (como fazer purés, por exemplo) aumenta consideravelmente o IG de um alimento em comparação com a sua forma nativa.

Embora o IG seja aplicado indiscriminadamente, não é verdade que a resposta insulínica lhe seja proporcional e em alguns casos, não muitos, difere da noite para o dia. Define-se o índice insulínico (II) como o aumento da insulina relativamente ao estado basal após ingestão de um determinado alimento. É reconhecido entre a comunidade científica que a hiperinsulinémia, especialmente quando crónica, prolongada no tempo, é um factor de risco para diabetes, doenças cardiovasculares, cancro, entre outras. Além disso, níveis elevados de insulina em jejum são muito comuns em obesos, uma situação que os coloca em risco para as referidas doenças. Para aqueles que procuram perder peso é também favorável manter níveis baixos e estáveis da hormona. A insulina não só estimula a acumulação de gordura como também inibe a lipólise, ou seja, impede que as reservas de gordura sejam canalizadas para a produção de energia. Mesmo em deficit calórico, se os níveis de insulina forem mantidos acima do ideal, o metabolismo torna-se mais inflexível, não sendo capaz de mudar o “combustível” preferencial da glicose para os ácidos gordos. Numa dieta para perda de peso é consequente que os níveis globais de glicose sejam menores como resultado do deficit calórico. Se o organismo tem dificuldade em mudar de substrato energético, a necessidade de repor os níveis de açúcar é imediata e estamos constantemente com fome. Isto é lhe familiar?

Esta questão levanta outra de grande importância. O nível pós-prandial de triglicéridos é hoje considerado um importante factor de risco metabólico. Sabendo que a trigliceridémia após uma refeição depende em grande parte do seu teor em hidratos de carbono, a insulina é necessária para facilitar a remoção desses triglicéridos do sangue, promovendo o seu armazenamento essencialmente nos adipócitos. Quando tudo funciona bem, a insulina desempenha aqui um papel benéfico removendo as gorduras do sangue. No entanto, a hiperinsuliémia crónica origina insensibilidade à sua acção, ou seja, os mecanismos que lhe estão subjacentes tornam-se menos eficazes. A prática comum, e fomentada pela corrente médica dominante, é comer várias vezes ao dia (6-8 refeições) e ingerir grandes quantidades relativas de hidratos de carbono. Como tal, o pâncreas é constantemente chamado ao serviço e a insulina mantém-se em níveis supra-basais durante quase todo o dia. Dizendo de outra forma, ainda a resposta hormonal a uma refeição não terminou e já estamos a comer outra. Pessoalmente, ponho muitas dúvidas aos benefícios de uma frequência de refeições tão elevada, especialmente quando o argumento mais utilizado para a defender foi por várias vezes provado como falso. Não existe um decréscimo da taxa metabólica e o possível efeito térmico das várias refeições não parece influir na manutenção ou perda de peso.

Pela minha experiência com o público em geral, sei que persiste uma ideia de que apenas os hidratos de carbono estimulam a produção de insulina, o que não é de todo verdade. A combinação de gorduras e açúcares, por exemplo, reduz drasticamente o IG da refeição. No entanto, a resposta da insulina não é reduzida, antes pelo contrário. Diversos aminoácidos, especialmente os BCAA, arginina, glutamina e fenilalanina, aumentam drasticamente a insulinémia após uma refeição. As proteínas animais, particularmente as lácteas e o peixe, parecem ter um efeito muito acentuado a este nível, o que se julga dever à sua composição aminoacídica particular e à velocidade de assimilação. A adição de certas proteínas a hidratos de carbono amplifica a resposta insulínica a um nível que não seria espectável pelo IG. Como exemplo mais evidente temos os batidos pós-treino. A inclusão de whey provoca um aumento da insulina superior à do glícido, geralmente glicose, em isolado. Na verdade, a whey tem por si só um efeito hiperinsulinémico muito acentuado.

Não se conhecem ao certo os mecanismos que provocam este fenómeno, mas várias explicações são possíveis para além de uma acção directa no pâncreas. Sabe-se que hiperaminoacidémica, especialmente devida aos BCAA, é comum em pré-diabéticos e que promove um estado de resistência à insulina. Não é a primeira vez que falo neste assuntoe também não pretendo complicar em demasia. Os aminoácidos exercem um efeito metabólico que vai muito além do fornecimento de energia e modelam diversas vias metabólicas. A activação de mTOR pela leucina inibe por retroacção a sinalização insulínica, tornando a célula resistente à acção da hormona. Assim sendo, após uma refeição com hidratos de carbono o organismo vai necessitar de produzir mais insulina do que seria normal de forma a equilibrar a glicemia, justificando os níveis mais elevados que são medidos após uma refeição hiperproteica. Por outro lado, a proteína também estimula a secreção de incretinas gastrointestinais, hormonas que exercem um efeito estimulatório directo da insulina. Na verdade, com maior ou menor amplitude, qualquer acto de comer estimula a libertação de insulina. Além disso, convém não esquecer que também existe um controlo nervoso regulado pelo hipotálamo que é influenciado pelo tipo de alimento ingerido.

Inferir o potencial hiperinsulinémico de um alimento através do seu IG não é de todo correcto. A incoerência entre o GI e o II foi demonstrada cabalmente num trabalho seminal levado a cabo por Susanne Holt e publicado em 1997. A investigadora comparou os dois índices em diversos alimentos, mas em refeições padronizadas para ~250 kcal (1000 Kj). Pelos factores mencionados acima, não é possível prever e comparar a secreção de insulina através da quantidade de hidratos de carbono de uma refeição. Para os objectivos deste trabalho, comparar doses iguais de glícidos seria inútil porque outros nutrientes insulinotrópicos iriam variar. Além disso, estaríamos limitados a alimentos com hidratos de carbono na sua composição. Como tal, é comum optar-se por padronizar as refeições em termos energéticos. Os resultados obtidos para os alimentos testados encontram-se na tabela seguinte (clique para ampliar):

Destes dados podemos retirar várias conclusões. A resposta da insulina a alimentos muito ricos em hidratos de carbono, como a massa, aveia e All-bran é menor do que seria expectável. No entanto, alimentos como os ovos, carne, peixe, lentilhas, queijo, bolos edoughtnuts induzem uma secreção de insulina semelhante a outros mais ricos em glícidos. Por exemplo, a carne de vaca tem o mesmo efeito que o arroz integral e o peixe é comparável ao pão de cereais. Podemos observar também que “guloseimas” como os biscoitos ou barras “Mars” são bastante insulinotrópicas, mesmo apresentando um IG moderado comparativamente ao pão branco. Mas o caso mais intrigante é o iogurte, cujoscore insulinémico quase que duplica o score glicémico. Os produtos lácteos merecem um papel de destaque nesta questão. O gráfico seguinte compara o II com o IG para os alimentos testados:

Os resultados do trabalho de Holt levaram outros investigadores a explorar o tema, com ênfase particular ao paradoxo dos lacticínios. Östman foi pioneiro e em 2001 publica um artigo no American Journal of Clinical Nutrition que mostra claramente a discrepância entre o IG e o II dos produtos lácteos, nomeadamente o leite integro e o iogurte. Estes alimentos apresentaram um índice insulinémico 3 e 6 vezes superior ao que seria espectável pelo seu índice glicémico, respectivamente. Os valores obtidos foram praticamente iguais ao alimento referência, pão branco com queijo e manteiga. Penso que seria mais informativa a comparação com pão branco simples mas as diferenças relativas continuam totalmente válidas. No mesmo estudo ficou demostrado que a insulinémia era superior após a ingestão de leite ou iogurte do que com uma solução de lactose. Tornou-se claro que outros componentes que não os glícidos presentes no leite seriam responsáveis por este efeito. 

No mesmo ano, um outro investigador prova que a adição de leite a um alimento de baixo IG, esparguete no caso, aumenta significativamente a resposta insulinémica à refeição. Continuava no entanto por saber ao certo que componente teria um efeito insulinotrópico tão acentuado. Portanto, o hábito comum de adicionar leite aos cereais de pequeno almoço, sejam eles Chocapic ou aveia integral, aumenta consideravelmente a insulinémia após a refeição, independentemente do seu índice glicémico.

Quatro anos mais tarde, Hoyt completa o trabalho de Östman e publica uma pequena comunicação no British Journal of Nutrition. No trabalho deste último, foi usado leite integro, gordo, e o termo de comparação foi o pão branco com queijo e manteiga. Hoyt testa o leite gordo e magro em comparação com a glicose de forma a excluir a hipótese de a gordura influenciar o II do leite. De facto, o leite magro e gordo mostraram ter um IG e II semelhantes entre ambos, de 40 e 145 respectivamente. Repare na discrepância e na magnitude do II, 45% superior ao induzido por uma solução de glicose pura.

Destes resultados torna-se evidente que a fracção proteica é responsável pelo efeito insulinotrópico muito marcado. Como já foi dito, alguns aminoácidos estimulam fortemente a secreção de insulina. No entanto, o perfil aminoacídico da carne de vaca e do leite não difere assim tanto para que o II seja tão diferente, quase por um factor de 2, uma incoerência que ainda não está totalmente esclarecida. A hipótese mais provável reside no efeito de péptidos específicos presentes no leite. Ao contrário do que se pensa, nem todas as proteínas são totalmente digeridas em aminoácidos e podem ser assimiladas integralmente. Dois exemplos são as exorfinas no glúten e da caseína. Pensa-se que a fracção proteica do leite contenha glicomacropéptidos capazes de estimular a libertação de insulina, provavelmente através das incretinas.

Curiosamente, segundo Holt e quem a seguiu, o queijo é o único lacticínio que não apresenta um efeito insulinotrópico acentuado. Convém no entanto dizer que o queijo analisado foi o cheddar, um lacticínio bastante gordo cujo soro de leite foi descartado durante a sua fabricação. Não é certo que outros queijos, como o fresco e requeijão, tenham um comportamento semelhante ao cheddar. Como é do conhecimento geral, é no soro que se encontra a whey, a fracção que se julga exercer o efeito insulinotrópico dos produtos lácteos. Em queijos como o cheddar, onde a caseína é predominante, é provável que não se verifique uma insulinémia comparável a outros produtos lácteos (à excepção da manteiga claro).

Este efeito tem um lado positivo e negativo. Por um lado pode funcionar como secretagogue de insulina em pessoas com hiperglicémia crónica. No entanto, o consumo excessivo e frequente pode levar a uma hiperinsulinémia persistente, factor de risco para doenças cardiometabólicas, e limitar um programa de perda de peso. Hoppe demonstrou que um consumo agudo muito elevado de leite, mas não de carne, aumenta a secreção e resistência à insulina em crianças de 8 anos. Outros estudos, principalmente epidemiológicos, apontam para efeitos positivos dos lacticíneos em parâmetros metabólicos. No entanto, as variáveis secundárias e a natureza das observações colocam muitos entraves a conclusões robustas. Não considero que existam ainda provas claras e irrefutáveis que confirmem as posições antagónicas em relação ao leite. Pessoalmente, e não é segredo para ninguém, julgo o leite um alimento perfeitamente dispensável e questiono os seus benefícios para a saúde. Mas isto é tema para um outro artigo…

Em conclusão, inferir a magnitude da resposta insulínica a uma refeição através do seu índice glicémico induz em erro grosseiro para alguns grupos alimentares, nomeadamente com os lacticínios e comidas processadas, simultaneamente ricas em hidratos de carbono e gorduras. Embora estes últimos não sejam propriamente considerados saudáveis, o leite é percepcionado por muitos como um alimento benéfico à saúde e ideal para quem quer emagrecer. Não quero (já) desmistificar esta ilusão mas o efeito insulinotrópico deve ser considerado em regimes que tencionam maximizar a oxidação de gorduras como fonte energética. O baixo IG tem um significado limitado para pessoas saudáveis, sendo mais útil para diabéticos que se arriscam a hiperglicémia por insuficiência pancreática.

Elmståhl HL e Björck (2001). Eur J Clin Nutr. 55:994
Hätönen KA, et al. (2001). Br J Nutr. Epub ahead of print.
Holt SHA, et al. (1997). Am J Clin Nutr. 66:1264
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von Post-Skagegård M, et al. (2006). Eur J Clin Nutr. 60:949